BAB
I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Setiap
makhluk hidup di bumi pasti tersusun atas sel-sel yang berperan aktif dalam
proses metabolisme. Dalam proses metabolisme ini tentunya membutuhkan zat-zat
seperti protein, karbohidrat, vitamin, dan bahan lainnya untuk membantu proses
metabolisme itu sendiri.
Suatu
organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing
reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann
organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur
lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat
mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator
dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah yang
disebut dengan enzim.
Sebagai
contoh proses metabolisme saat pembentukan urea yang nyatanya membutuhkan suhu
tinggi yang tidak mungkin manusia miliki. Namun, karena adanya
enzim yang merupakan katalisator biologis menyebabkan reaksi-reaksi tersebut berjalan
dalam suhu fisiologis tubuh manusia, sebab enzim berperan dalam menurunkan
energi aktivasi menjadi lebih rendah dari yang semestinya dicapai dengan
pemberian panas dari luar. Kerja enzim dengan cara menurunkan energi
aktivasi sama sekali tidak mengubah ΔG reaksi (selisih antara energi bebas
produk dan reaktan), sehingga dengan demikian kerja enzim tidak berlawanan
dengan Hukum Hess 1 mengenai kekekalan energi. Selain itu, enzim
menimbulkan pengaruh yang besar pada kecepatan reaksi kimia yang berlangsung
dalam organisme. Reaksi-reaksi yang berlangsung selama beberapa minggu atau
bulan di bawah kondisi laboratorium normal dapat terjadi hanya dalam beberapa
detik di bawah pengaruh enzim di dalam tubuh.
Peran
enzim sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa
dalam tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan
berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam
masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja
enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau
tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi
tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan
cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan
berlangsung dengan baik serta teratur.
Enzim
sendiri merupakan polimer biologik yang mengatalisis lebih dari satu proses
dinamik yang memungkinkan kehidupan seperti yang kita kenal sekarang.
sifat-sifat enzim pun sangat khas, salah satunya yaitu satu enzim hanya
memiliki satu substrat. Selain sifat, enzim juga memiliki klasifikasi,
tata nama serta spesifikasi tersendiri. Perananan enzim dalam tubuh manusia
sangatlah besar. Untuk itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas
dalam makalah ini.
1.2 Rumusan Masalah
1. Apa pengertian enzim?
2. Bagaimana tatanama dan kekhasan enzim?
3. Bagaimana fungsi dan cara kerja enzim?
4. Bagaimana cara penggolongan enzim?
5. Apa saja faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?
6. Apakah pengertian koenzim?
1.3 Tujuan Penulisan
1. Untuk mengetahui pengertian enzim.
2. Untuk mengetahui bagaimana tatanama dan kekhasan enzim.
3. Untuk mengetahui fungsi dan cara kerja enzim.
4. Untuk mengetahui cara penggolongan enzim.
5. Untuk mengetahui faktor-faktor apa saja yang mempengaruhi
kerja enzim.
6. Untuk mengetahui pengertian koenzim.
1.4 Metode Penulisan
Metode
yang digunakan oleh penulis dalam penyusunan makalah ini adalah metode
kepustakaan yang bersumber dari buku dan internet yang berkaitan dengan
permasalahan makalah ini.
BAB
II
PEMBAHASAN
2.1 Pengertian
Enzim
Enzim
atau fermen (dalam bahasa yunani, en = di dalam dan zyme = ragi) adalah senyawa
organik yang tersusun atas protein, dihasilkan oleh sel, dan berperan sebagai
biokatalisator dalam reaksi kimia. Enzim adalah biokatalisator organik
yang dihasilkan organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein
atau suatu senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu
reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.
Enzim
sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh
enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi
metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Pada
reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat,
dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda,
disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu
kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan
enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Dari
hasil penelitian para ahli biokimia ternyata banyak enzim mempunyai gugus bukan
protein (kofaktor), jadi termasuk golongan protein majemuk. Enzim semacam
ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan suatu gugus bukan
protein (kofaktor). Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas
protein, dan merupakan bagian yang paling utama dari enzim. Kofaktor ada
yang terikat kuat pada protein (protestik), ada pula yang tidak begitu
kuat ikatannya (koenzim). Sebagai contoh enzim katalase terdiri atas
protein dan ferriprotorfirin. Ada juga enzim yang terdiri dari protein dan
logam, misalnya askorbat oksidase adalah protein yang mengikat tembaga.
2.2 Tata
Nama dan Kekhasan Enzim
a. Tata nama enzim
Biasanya
enzim mempunyai akhiran –ase. Di depan –ase digunakan nama substrat di mana
enzim itu bekerja., atau nama reaksi yang dikatalisis. Substrat adalah senyawa
yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea
(substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis
diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang
mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping
nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union
of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik, disesuaikan
dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya. Secara
ringkas, sistem penamaan enzim menurut IUB dijelaskan sebagai
berikut:
1) Reaksi dan enzim yang mengkatalisis membentuk 6 kelas,
masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
2) Nama enzim terdiri atas 2 bagian, pertama menunjukkan
substrat dan kedua ditambah dengan –ase yang menunjukkan tipe
reaksi yang dikatalisis. Contoh: heksosa isomerase (subsrat: heksosa dengan
reaksi isomerase).
3) Jika diperlukan, ditambah dengan informasi tambahan tentang
reaksi dalam tanda kurung di bagian akhir nama. Contoh: 1.1.1.37 L-malat:NAD+ oksidoreduktase
(dekarboksilasi).
4) Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang
terdiri dari 4 nomor yaitu:
- Digit
pertama : kelas tipe
reaksi
- Digit
kedua :
subkelas tipe reaksi
- Digit
ketiga :
subsubkelas tipe reaksi
- Digit
keempat : untuk enzim
spesifik
Contoh: 2.7.1.1 diuraikan menjadi:
- Kelas
2 :
transferase
- Subkelas
7 :
transfer fosfat
- Subsubkelas
1 : alkohol merupakan
akseptor fosfat
- Enzim spesifik 1 : heksokinase
atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase.
Suatu enzim yang mengkatalisis
pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil atom C ke enam molekul glukosa.
b. Kekhasan enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat
tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain
(bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease
hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja
terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih
dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu,
misalnya enzim esterase dapat menghidrolisir beberapa ester asam lemak,
tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester.
Kekhasan
terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu
sebagai substrat dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai
enzim. Jadi, walaupun reaksi tersebut berjalan namun tiap enzim hanya
bekerja pada satu reaksi. Jadi, kekhasan reaksi bukan disebabkan oleh koenzim
tetapi oleh apoenzim.
Daya
katalitik enzim sangat besar, yaitu mampu mempercepat reaksi kimia minimal
sejuta kali. Tanpa enzim, kecepatan sebagian besar reaksi kimia di dalam sistem
biologi sangatlah rendah sehingga tak dapat diukur.
Enzim
sangat spesifik, baik terhadap terhadap jenis reaksi yang dikatalisisnya maupun
terhadap substrat atau reaktan yang diolahnya. Satu enzim biasanya
mengkatalisis satu jenis reaksi kimia saja, atau seperangkat reaksi yang
sejenis. Dalam reaksi enzimatik sangat jarang terjadi reaksi sampingan yang
menyebabkan terbentuknya hasil sampingan yang tak berguna.
2.3 Fungsi
dan Cara Kerja Enzim
a. Fungsi enzim
Fungsi
suatu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai
1011 kali lebih cepat daripada suatu reaksi tersebut
dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat
efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Oleh karena
itu, enzim mempunyai peranan yang sangat penting dalam reaksi
metabolisme. Peranan enzim dalam reaksi metabolisme adalah sebagai berikut:
1) Biokatalisator yaitu meningkatkan kecepatan reaksi kimia
dengan menurunkan energi aktivasinya tetapi tidak ikut bereaksi.
2) Modulator yaitu mengatur reaksi yang bersifat acak menjadi
berpola. Misalnya glukosa yang terbentuk selama proses fotosintesis. Jika
konsentrasi glukosa telah melebihi keseimbangan, maka akan terurai menjadi CO2 dan
H2O. Dengan adanya enzim, glukosa dapat diubah menjadi sukrosa atau
amilum. Dalam bentuk sukrosa dapat diedarkan ke seluruh jaringan melalui floem
dan disimpan dalam bentuk amilum. Dengan mengubah glukosa menjadi molekul lain,
maka proses fotosintesis dapat terus berlangsung tidak terhambat oleh akumulasi
hasilnya.
b. Cara kerja enzim
a) Kompleks enzim substrat
Telah
dijelaskan bahwa suatu enzim mempunyai kekhasan yaitu hanya bekerja pada satu
reaksi saja. Untuk dapat bekerja terhadap suatu zat atau substrat harus
ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Oleh karena itu tidak
seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara
substrat dengan enzim hanya terjadi pada bagian atau tempat tertentu saja.
Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat
dinamai bagian aktif (active site). Hubungan hanya mungkin terjadi
apabila bagian aktif mempunyai ruang yang tepat dapat menampung substrat.
Apabila substrat mempunyai bentuk atau konformasi lain, maka tidak dapat ditampung
pada bagian aktif suatu enzim. Dalam hal ini enzim itu tidak dapat berfungsi
terhadap substrat. Ini adalah penjelasan mengapa tiap enzim mempunyai kekhasan
terhadap substrat tertentu.
Hubungan
atau kontak antara enzim dengan substrat menyebabkan terjadinya kompleks
enzim-substrat. Kompleks ini merupakan kompleks yang aktif, yang bersifat
sementara dan akan terurai lagi apabila reaksi yang diinginkan telah terjadi.
1) Lock and key (gembok dan kunci)
Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat
dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs
aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku.
Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan
sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan
kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim
akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, maka
bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi.
2) Teori Kecocokan Induksi (Daniel Koshland)
Menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan
substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim
sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling
melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi
lebih fleksibel.
(Sumber: http://josuasilitonga.files.wordpress.com/2010/10/enzim1.jpg?w=468. Diakses pada tanggal 20 Februari 2013)
b) Persamaaan Michaelis – Menten
Leonor
Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam
reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan
hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten
itu dapat dituliskan sebagai berikut :
Enzim (E) + Substrat
(S) kompleks
enzim-substrat (ES)
Enzim
(E) + Hasil reaksi (P)
Michaelis
dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi
kompleks enzim-substrat [ES], sebab apabila tergantung pada konsentrasi
substrat [S], maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan
pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis
lurus.
2.4 Penggolongan
Enzim
Enzim
digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim
diberi nama menurut substratnya, misalnya urease,
arginase, dan lain-lain. Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal
dengan nama lama, misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain.
Oleh Commision on Enzymes of the International Union
of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini
didasarkan atas reaksi kimia dimana enzim memegang peran. Enam golongan enzim
tersebut adalah:
1. Oksidoreduktase
Enzim yang melaksanakan katalis
dengan melibatkan reaksi oksidasi suatu senyawa ataupun reduksi dengan senyawa
lain.
2. Transferase
Enzim melaksanakan katalis reaksi
yang mengalihkan suatu gugus yang mengandung C, P, N, S suatu senyawa ke
senyawa lain
3. Hidrolase
Enzim yang melaksanakan katalis
pemecah hidroik atau sebaliknya
4. Liase
Enzim yang melaksanakan katalis
pemusatan ikatan C-C, C-O, C-N dsb, tanpa melibatkan hidrolisis atau oksidasi
reduksi
5. Isomerase
Enzim yang melaksanakan katalis
reaksi isomerisasi yang merupakan penataan kembali atom yang membentuk suatu
molekul
6. Ligase
Enzim yang melaksanakan katalis
reaksi-reaksi pembentukan ikatan antara dua moekul substrat yang terkait dengan
pemusatan ikatan pirofosfat dalam ATP atau senyawa energi tinggi lainnya
2.5 Faktor-faktor
yang mempengaruhi enzim
Ada beberapa faktor yang
mempengaruhi kerja enzim, yaitu:
1) Konsentrasi enzim, pada suatu konsentrasi substrat tertentu,
kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
2) Konsentrasi Substrat, hasil eksperimen menunjukkan bahwa
dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak
terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat
diperbesar. Dengan demikian
konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin
besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas konsentrasi substrat tertentu,
semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat atau telah jenuh dengan
substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi substrat tidak
menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi kompleks substrat, sehingga jumlah
hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
3) Suhu, pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat,
sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di
samping itu, karena enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan
terjadinya proses denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan
dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan
reaksinya pun menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses
denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat
terjadinya denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua
pengaruh yang berlawanan, maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu
yang paling tepat bagi suatu proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.
4) pH, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim
dapat berbentuk ion positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter
ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap
efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi
rendahnya pH juga dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas
enzim, sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan
reaksi enzim yang paling tinggi.
5) Produk/hasil reaksi (dapat menghambat enzim)
6) Zat penggiat (aktivator), misalnya logam alkali, logam
alkali tanah, Mn, Mg, dan Cl.
7) Zat penghambat (Inhibitor), yaitu molekul atau ion yang
dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzim-substrat. Hambatan yang
dilakukan oleh inhibitor dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan
revesibel.
a) Hambatan Revesibel
Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing atau hambatan tidak
bersaing.
- Hambatan
bersaing.
Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip
dengan substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim
inhibitor (EI) pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor
dengan enzim pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara
inhibitor dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai
berikut :
E + S -------------- ES
E + I --------------- EI
Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut
inhibitor bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan
cara membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi ( P).
E + S -------------- ES ------------
E + P (membentuk hasil reaksi)
E + I -------------- EI ------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat
mengurangi peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan
berkurangnya kecepatan reaksi.
- Hambatan tak
bersaing
Hambatan tidak bersaing ( non competitive
inhibition ) tidak di pengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan
inhibitor yang melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam hal ini inhibitor
dapat bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara
inhibitor dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah
mengikat substrat yaitu kompleks enzim substrat.
E + I ----------- EI
ES + I ------------ ESI
b) Hambatan tidak
reversibel
Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi karena
inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga
mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi aktivitas
katalik enzim tersebut. Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga
menghasilkan produk reaksi dengan sempurna.
8) Hambatan
Alosterik
Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan
hambatan alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor
alosterik. Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada
tempat diluar bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak akan
dapat diatasi dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan
antara enzim dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian
aktif mengalami perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada
bagian aktif enzim terhambat.
- Inhibitor/penghambat kompetitif, produk (sebagai zat
inhibitor) berkompetisi dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif
enzim. Dapat diatasi dengan menambahkan konsentrasi substrat.
- Inhibitor/penghambat alosterik (non-kompetitif), produk
(sebagai zat inhibitor) berikatan pada bagian enzim selain sisi aktif enzim
yang disebut sisi alosterik dan menyebabkan sisi aktif berubah sehingga
substrat tidak dapat berikatan dengan enzim.
2.6 Koenzim
Koenzim
adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa
oleh asam
folat, dan gugus metil yang dibawa
oleh S-adenosilmetionina. Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh
karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan
koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai
contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi
serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH
diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina
melalui metionina adenosiltransferase.
Beberapa
koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan menjadi
bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan koenzim
tampak pada contoh berikut :
1) Niasin,
merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau asam nikotinat.
Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+, NADP+. Kekurangan
niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2) Molekul
riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada cincin
issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor
pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
3) Asam
lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan dan terdapat
dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan tereduksi,
berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan ketoglutarat
dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus akil.
4) Biotin
adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu protein.
Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5) Tiamin
atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam
beras atau gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan
penyakit beri-beri. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah
tiaminifosfat (TPP) dan berperan dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto
dekarboksilase, asam alpa keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.
6) Vitamin
B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan
piridoksamin. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan
dermatitis (penyakit kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari
vitamin B6 ialah piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.
7) Asam
folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus memproduksi
asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin ini ialah
asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit senyawa
satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan glisin.
8) Vitamin
B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina.
Fungsi vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara
lain reaksi pemecahan ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim
mutase dan dehidrase.
9) Asam
pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul koenzim
A. Vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan. Koenzim A
berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam biosintesis asam
lemak.
Di samping koenzim yang mempunyai
hubungan struktural dengan vitamin, ada pula koenzim yang tidak berhubungan
dengan vitamin, yaitu adenosine trifosfat atau ATP. Koenzim ini termasuk
golongan senyawa berenergi tinggi.
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
- Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan
organisme hidup di dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu
senyawa yang berikatan dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi
kimia.
- Secara umum enzim berfungsi sebagai
katalis dan memiliki peranan penting dalam reaksi metabolisme, yaitu
sebagai biokatalisator dan modulator. Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau
substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan
substrat (kompleks enzim-substrat).
- Enzim digolongkan menurut tipe reaksi yang
diikutinya dan mekanisme reaksi, sedangkan masing-masing enzim diberi nama
menurut substratnya, misalnya urease, arginase dan
lain-lain. Adapun beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim,
yaitu konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, suhu, pH, produk/hasil
reaksi, aktivator, dan inhibitor.
- Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang
mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.
- Penggolongan enzim berdasarkan atas reaksi kimia
dimana enzim memegang peranan, yaitu : oksidoreduktase, tranferase, hidrolase,
liase, isomerase, dan ligase.
3.2 Saran
Dalam
pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak sehingga cukup sulit
untuk memahami materi sebagai bahan makalah. Dan dengan mempelajari
makalah yang singkat ini diharapkan kita dapat mengetahui apa itu enzim.
DAFTAR PUSTAKA
Heru
Santoso Wahito Nugroho, 2008. Protein dan Enzim, www.heruswn.teach-nology.com
Murray
RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW, 2003, Biokimia Harper, Edisi XXV,
Penerjemah Hartono Andry, Jakarta: EGC
Poedjiadi,
Anna dan F. M. Titin Supriyanti. 1994. Dasar-Dasar Biokimia.
Jakarta: Universitas Indonesia (UI-Press).
Stryer
L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim
Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC
http://ira-raners.blogspot.com/2011/05/biokimia-enzim.html.
Diakses tanggal 20 Februari 2013.
http://soerya.surabaya.go.id/AuP/e-DU.KONTEN/edukasi.net/SMA/Biologi/Enzim.Kata
lisator/materi2.html. Diakses pada tanggal 21 Februari
2013
http://josuasilitonga.wordpress.com/2010/10/07/enzim/. Diakses pada tanggal 21 Februari 2013